TP3 Glykoanalytik

Glycosylierungen sind bekannte post-translationale Modifikationen von Proteinen der Zelloberfläche und der extrazellulären Matrix und Lipiden. Daher trägt die Zelle einen dichten Mantel aus Kohlenhydraten an der Oberfläche, die eine große Vielfalt an Zell-Zell- und Zell-Matrix Wechselwirkungen vermitteln. Diese Wechselwirkungen sind entscheidend wichtig für die Entwicklung und die Funktion der Zellen. Außerdem spielen die aus einzelnen Zuckereinheiten aufgebauten Glykane eine erhebliche Rolle bei Infektionen, Immunreaktionen oder der Krebsentstehung. Tatsächlich werden über 50% aller Proteine glykosyliert und die Charakterisierung der Funktion der Glykane ist ein sehr wichtiges Thema. Bis vor kurzem erfolgte die Analyse der Glykane vor allem mittels HPLC (Hochdruckflüssigkeitschromatographie) und CE (Kapillarelektrophorese). Nachdem sich die Massenspektrometrie als Kerntechnologie in der Proteomik entwickelt hat, spielt sie auch in der Glykomik eine immer wichtigere Rolle bei der Analyse von Glykoproteinen und der komplizierten Zuckerstrukturen selbst.
Die Arbeitsgruppe „Glykoanalytik“ wird massenspektrometrische Methoden zur Analyse von Glykoproteinen und Glykanen mittels ESI-TOF und ESI-Ionenfallen Massenspektrometern etablieren. In der Literatur beschriebene Verfahren sowie von verschiedenen bereits bestehenden nationalen und internationalen Verbünden (z.B. Eurocarb, das NIH Konsortium für funktionelle Glykomik, das japanische Konsortium für Glykobiologie und Glykotechnologie sowie die Human Disease Glycomics/Proteome Initiative (HGPI) unter dem Dach von HUPO (Human Proteome Organization) sollen übernommen, etabliert und optimiert werden.